Organisatsiooniline struktuur valgumolekuli tasemed: sekundaarne valkude struktuuri

Alusel struktuuri valke ja proteids polüpeptiidahela ja valgumolekuli võib koosneda ühest, kahest või enamast ahelad. Siiski füüsikaliste, bioloogiliste ja keemiliste omaduste biopolümeeride põhjustavad mitte ainult üldine keemiline struktuur, mis võib olla "mõttetuks", vaid ka teistel tasanditel korralduse valgumolekule.

Esmane valkude struktuuri määravad kvalitatiivsete ja kvantitatiivsete aminohappeline koostis. Peptiidsidemete on aluseks primaarstruktuuris. Esmakordselt seda hüpoteesi soovituslikke 1888 A. Ya. Danilevsky ja hiljem tema kahtlused leidsid kinnitust Peptiidsünteesi mis viiakse läbi E. Fischer. Struktuuri valgumolekule üksikasjalikult uuritud A. Ya. Danilevskim ja E. Fischer. Selle teooria kohaselt, valgumolekulide koosnevad suure hulga aminohappejääke, mis on ühendatud peptiidsidemetega. valgumolekuli võib olla üks või mitu polüpeptiidahelat.

Kui primaarstruktuurides valkude Katseks kasutatavad keemilised ained ja proteolüütiliste ensüümide. Seega meetodil Edman on väga mugav teha kindlaks terminaalset aminohapet.

Sekundaarset struktuuri valgu kujutatud ruumiline konfiguratsioon valgumolekuli. On järgmised sekundaarne struktuur liiki: alfaheeliks, beeta-spiraal, kollageeni heeliks. Teadlased on kindlaks teinud, et kõige iseloomulikuma alfaheeliks struktuuri peptiide.

Sekundaarset struktuuri valk stabiliseeritakse vesiniksidemete. Viimast vahel tekkida vesinikuaatomid seotud elektronegatiivne lämmastikuaatom ühe peptiidside ja karbonüülrühma hapnikuaatomi neljanda üks selle aminohappeid ja need on suunatud piki spiraali. Energia arvutused näitavad, et polümerisatsiooni nende aminohapete on tõhusam õige alfaheeliks, mis esineb looduslike valkude.

Teisene valkude struktuuri: beetalehtstruktuuriga

Polüpeptiidahela beeta-voldid on täielikult välja sirutatud. Beeta-voldid moodustuvad interaktsiooni kahe peptiidsidemetega. See struktuur on iseloomulik kiud- valgud (keratiin, fibroiin, jne). Eelkõige beeta-keratiin iseloomustab paralleelselt paigutus polüpeptiidahelast, mis on täiendavalt stabiliseeritud ahelatevahelised disulfiidsidemed. Siid fibroiin naabruses polüpeptiidahelat on antiparalleelse.

Sekundaarset struktuuri valgu: kollageen heeliksi

Moodustumine koosneb kolmest spiralized tropocollagen ketid, millel on varda kuju. Spiralized ahela kaarele ning moodustavad superhelix. Helix stabiliseeritud vahel vesiniksidemeid vesiniku peptiidi esineva aminohappe aminohappejäägi ühte ahelasse ning hapniku karbonüülrühma aminohappe jäägi teise ahela. Esitatud kollageeni struktuur annab suure tugevuse ja elastsuse.

Tertsiaarstruktuur valgu

Enamik valke Algseisundis on väga kompaktne struktuur, mis määratakse kuju, suuruse ja polaarsust aminohappe radikaalid ja aminohappeline järjestus.

Olulist mõju teket natiivne valk kehaehituse või tertsiaarstruktuuridest on hüdrofoobsed ja ioonsete vastasmõjude, vesiniksidemed jne .. toimel need jõud saavutatakse termodünaamiliselt otstarbekas konformatsiooni valgumolekuli ja selle stabiliseerimiseks.

Kvaternaarstruktuur

Selline molekuli struktuuri on tingitud assotsiatsiooni mitmest subühikute ühte molekuli kompleksi. Kompositsioon vastavalt igas allüksuses primaarsed, sekundaarsed ja tertsiaarsed struktuuridega.