Bioloogiline roll aminohapped ja nende rakendused

Mis on bioloogiline roll aminohapete? Proovime koos leida vastus sellele küsimusele. Kindlaks struktuurseid omadusi klassi orgaanilisi ühendeid, nende keemilisi omadusi, peamine rakendusala.

ajalooline teave

Esmakordne avamine aminohappe glütsiini oli. Tema 1820 godu sünteesida happehüdrolüüsita želatiin. Aminohappeline koostis valgumolekuli Alles keset eelmise sajandi seda tol paljastas aminohappe - treoniini.

põhifunktsioone

Praegu on umbes 300 aminohapet, mis täidab erinevaid ülesandeid organismis.

Mis on peamine bioloogiline roll aminohapete? Kakskümmend neist peetakse standard (Proteinogeenseid), sest nad on osa tuum valgumolekule.

Need ühendid kuuluvad teatud valgud. Oksiprilin alusel kollageeni, elastiini moodustatud desmosiin.

Nad võivad olla vaheühendid ainevahetusprotsesse. Selline on funktsioon tsitrulliin, ornitiin.

Bioloogiline funktsioon aminohappeid ja on sünteesi nukleotiidi, polüamiidid. Süsinikuahelaks ühendite moodustamiseks kasutatud teiste orgaaniliste ainete:

• Glükoos sünteesitakse glükogeense aminohapet;
• Lipiidid moodustuvad ketogenic ühendeid.

Bioloogiline roll aminohapped on nende kasutamise võimalust määramiseks funktsionaalseid rühmi. Tsüsteiin kasutatakse identifitseerimiseks kohal rühma. Aspartaat kasutatakse identifitseerimiseks aminorühmaga.

nomenklatuuri Omadused

Kuidas õigesti tuvastada aminohapete? Struktuuri, liigitus, bioloogiline roll nende ühendite peetakse isegi kursuse õppekava.

Aminohapped on karboksüülhapete derivaate, mille koostist üks vesiniku aatom on asendatud aminorühmaga.

Sõltuvalt asukohast funktsionaalrühmade ühte ühendit võib olla mitu isomeerid. Keemikud kasutada ainult kolme erinevat nomenklatuuri: ratsionaalne, triviaalne, süstemaatiline.

Tavalisi nimesid nende ühendite seostatakse allikas, kust nad eraldati. Seriin inkorporeerida siidi fibroiin, glutamiini leitakse gluteeni teravilja. Tsüstiin olemas põiekivid.

Ratsionaalne nime seostatakse karboksüülhappederivaat ja kasutatav lühend täpsustades asukohast järjestust aminohapete valgumolekuli. Biokeemia triviaalsed nimetused ja lühendid nende ühendid.

klassifitseerimise aminohappeid

Selleks, et mõista, mida bioloogiline roll aminohapete ja nende kohaldamine võib elada klassifitseerimise kohta tüüpi orgaanilisi ühendeid.

Praegu mitut liiki klassifikatsioon:

• radikaalse;
• astmest polaarsuse;
• teostusvariandi sünteesi organismis.

Vastavalt radikaali struktuuri erinevaid aminohappeid eraldati orgaanilises keemias.

Alifaatsed ühendid võivad sisaldada ühte karboksüülrühma ja aminorühma, millisel juhul nad on monoaminokarbonovymi ühendeid.

Kui kahe aminorühma COOH ja audio materjale nimetatakse monoaminodikarbonovymi aineid.

Eritavad ka diaminomonocarboxylic ja diaminodikarbonovye aminohappe kaudu.

Tsüklilised tüüpi erinevad mitte ainult tsüklite arvu, vaid ka nende kvalitatiivne koostis.

By Lehninger, aminohapped jagunevad nelja rühma vastavalt eripäradest Süsivesinikujäägi reaktsioon veega:

• hüdrofoobse;
• hüdrofiilsed;
• negatiivselt - laetud;
• Positiivselt laetud.

Sõltuvalt võime sünteesida aminohape inimkehas eritavad olulisi (teo koos toiduga) ja vahetatavad liiki.

Bioloogilise rolli alfa-aminohappe on tõestanud paljud teaduslikke katseid.

füüsikalised omadused

Aminohappeid iseloomustab see? Nomenklatuuri omaduste ja bioloogilise rolli nende ühendite pakutakse koolilõpetajatele unifitseeritud riigieksami keemia. Need orgaanilised happed on vees hästi lahustuv, on kõrge sulamistemperatuur.

Nende optilise aktiivsuse tõttu esinemise molekulides asümmeetriline süsinik (ainsaks erandiks on glütsiini). Sellepärast L- ja D-stereoisomeeride aminohapete ei leitud.

Isomeerid L-seeria leitud koostise loomne valk. Väärtuseks vesiniku indeks need ühendid on vahemikus 5,5-7.

keemilised omadused

Mõtle mitu aminohapet. Ehitus, keemiline omadused, bioloogiline roll nende orgaaniliste ainete vaja teada.

Spetsiifilisus keemilised omadused aminohapete seisneb nende duaalsusesse. Amfoteersed põhjusel on juuresolekul kahte funktsionaalrühma need orgaanilised happed.

Juuresolekul karboksüülrühma COOH teeb need ühendid happelist iseloomuga. Reageerivad nad kergesti aktiivsete metallide, aluselised oksiidid, leelise abil. Samuti happesuse omadused nende orgaaniliste ühendite näidatakse esterdusreaktsioonis (alkoholide moodustamaks estrid).

Aminohapped võib samuti reageeri keemiliselt soolade nõrk mineraalhapetega. Näitena selline reaktsioon võib pidada interaktsiooni aminohappest karbonaadid ja vesinikkarbonaadid.

Peamised omadused sellesse klassi on aminohapetele võimet reageerida teiste hapete aminorühma. Selles soola moodustamiseks.

Bioloogiline roll dekarboksüülimiseni aminohapete mis moodustavad neutraalse keskkonna, mis on täiesti ohutu elusorganismis.

Ninhüdriintestiga suudab tuvastada aminohapped lahuses. Sisuliselt on reaktsiooni et värvitu lahus ninhüdriini- koostoimel aminohappe kondenseerub vormis dimeer lämmastiku aatomi kaudu, mis lõhustab vastav aminohape.

Saadud pigmendi on punaka tooni filoletovy Lisaks dekarboksüleerumist aminohapped tekkimisel tulemusel moodustus teatud aldehüüdi ja süsinikmonooksiidi (4).

See ninhüdriini- reaktsiooni kasutatakse bioloogide analüüsis primaarstruktuuris valgumolekule. Vastavalt värviintensiivsus saab detekteerida kvantitatiivse aminohapete sisalduse esialgses lahuses, seega sarnane analüüs on asjakohane siis, kui identifitseerimiseks aminohappe kontsentratsiooni.

reaktsioonid

Aminohapped va karboksüül- ja aminorühmade, võivad sisaldada täiendavaid funktsionaalseid rühmi. Nende kindlakstegemise teaduslaborid teostada kvalitatiivseid reaktsioone.

Arginiin saab identifitseerida segus sooritades kvalitatiivsed Sakaguchi reaktsioon (guanidiinrühmaks kohta). Tsüsteiin saab määrata Foll spetsiifiline SH-rühmad.

nitreerimine (ksantoproteinovaya reaktsioon) Reaction võimaldab olemasolu kinnitamiseks segus aromaatsete aminohapete. Milloni reaktsioon on avastamis- hüdroksüülrühma aromaatne tsükkel türosiini.

Tunnused peptiidside

Mis iseloomustab väävlit sisaldavate aminohapete? Nende bioloogiline roll moodustumisega seotud molekulide peptiide. In vastastikmõju molekuli mitme aminohappe lõhustatakse veemolekulid aminohappejääke peptiidühendajaga (amiid) side moodustamaks peptiide.

Arvu aminohappejääke, mis moodustavad polüpeptiidi väga erinev. Need peptiidid, mis sisaldavad enam kui kümme aminohappejääki, nimetatakse oligopeptiidideks. Nimi saadud ühendid on sageli märgivad arvu aminohappejääkidest.

Kui aine koostise, mis sisaldab enam kui kümme aminohappejääki, ühendite kutsutakse polüpeptiide. Neile ühenditele, mis hõlmavad selliseid üle viiekümne aminohappejääki, produkti sünteesiks valku nimega.

Seega hormooni glyukagen, milles struktuuri on 29 aminohapet, mis bioloogide helistada hormoon. Aminohappejäägid lähtemonomeeride pidada orgaaniliste hapetega, mis moodustuvad valgulised ühendit.

Aminohappejäägile mis on salvestatud vasakult on aminorühm, nimetatakse N-terminaalne fragment, millel on karboksüülrühm, vastavalt C-terminal, seda tavaliselt kirjutatuna paremale.

Kui nimetades saadud polüpeptiidi aminohapete lühendeid, millest see on moodustatud. Näiteks kui interaktsiooni osalesid glütsiin, seriin, alaniin, tuletatud tripeptiid loeb glitsilserilalanin.

Tähtsust teatud aminohapped

Glütsiin (aminoäädikhapc) on doonor süsiniku fragmendid, mis on vajalikud hemoglobiini moodustumist, pürrool, koliin, nukleotiidid, samuti sünteesiks kreatiin.

Seriin esineb ensüümide aktiivsaitides. See aminohape on vajalik sünteesimisprotsessi fosfoproteiin (naturaalpiima kaseiin).

Glükogeense happe vaja moodustada sekundaarne, tertsiaarne struktuur valgumolekuli. See ühend on kõige reaktiivse funktsionaalse rühma, nii et aine allub kergelt redoksmeetodeid protsesse, seob raskemetalle lahustumatud ühendid. Just tema toimib kohal rühma doonori nõudluse sünteesiks väävlit sisaldavate ainetega.

järeldus

Aminohapped on amfoteersed orgaanilised ühendid, millel on bioloogiline tähtsus. See aminohappe jäägile sünteesiprotsessi moodustada järjestust, mis on primaarne struktuur valgumolekule. Sõltuvalt sellest, kuidas täpselt rivistatud aminohappe fragmentide sünteesitud valgu spetsiifilise iga elusorganismi.