MoodustamineTeadus

Histidiin: valem, keemiliste reaktsioonide

Igaüks meist vähemalt korra elus mõelnud oma dieeti. Siin näiteks, mida iga päev norm erinevate ainete vaja organi poolt tuleb meile toitu? Mis on aminohapped peame ja mida? Täna muidugi ärme räägime õigest toitumisest tervikuna, kuna see jumbu ja isegi tosin artikleid. Me ütleme ainult üks aine, mis on kahtlemata väga oluline keha. See aminohape histidiin. Selle keemiline nimetus kõlab komplitseeritud - L-2-amino-3- (1H imidasool-4-üül) propaanhape. Aga esimesed asjad kõigepealt.

Mis on aminohapped?

Enne kui me arutada omadusi histidiin ja selle rolli keha, me ei mõistaks sõna "aminohape". Need, kes on kiindunud sport, kuulnud nende ainetega. Aminohape on orgaaniline ühend, millel on kaks aluselised funktsionaalsed rühmad, mis muudavad selle eriliseks: aminorühm -NH2, ja niinimetatud karboksüülrühma -COOH.

Esimene vastutab põhiomadused see ebatavaline ühendite klass. Tänu lämmastiku ja selle aminohappe paari elektronid võivad moodustada positiivse laenguga ioonid. Kui aminorühm muundatakse siin selliseid ioon: -NH3.

Teine funktsionaalse rühma eest vastutav happe omadused. Ta on võimeline loovutama prootonit, muutub aniooni COO -. Selline nähtus võimaldab moodustada sooli karboksüülrühma külgrühmaga.

Seega aminohappe koosneb kahest osast, millest igaüks on võimelised moodustama soolasid. Üks neist annab nende ühendite omadusi, happed ja muud - jõudmiseks. Üldiselt võib aminohapet esindatud: NH2 -CH (R) -COOH. Kiri R tuleb mõista siin "radikaal", st mis tahes orgaaniline osake, mis koosneb funktsionaalseid rühmi ja süsinikuskelett ja võimeline moodustama sideme (või väärtpaberid) substraadi molekuliks aminohape.

Üldjuhul isegi need, kes ei ole tuttav farmakoloogia ja ei ole huvitatud spordi, kui kuulsin, vähemalt reklaam, et aminohapete peame, ja on väga kasulik. Vaatame, mis funktsiooni nad täidavad organismis ja miks vajate neid vaja määr toiduga.

Aminohapped funktsiooni organismis

Nagu te teate, me kõik koosnevad valgud, rasvad ja süsivesikud. Ja kui me tarbime neid toidu alalhoidmise jätkamiseks. Aga teema see artikkel, oleme huvitatud ainult valke. See on suur molekul, mis täidavad täiesti erinevat ja väga olulisi funktsioone meie keha: ainete veol, uute rakkude vaheliste sidemete tugevdamine ajuneuronites. me räägime mitte ainult valke. Asjaolu, et kõik need ained koosnevad aminohapped, mis võivad sisaldada histidiin. Valemiga isegi kõige lihtsamaid valk sisaldab vähemalt kümme aminohapet, mis on ühendatud ühes polüpeptiidahelas. Igaüks neist on oma struktuuri ja kuju, mis võimaldab tal täita ülesannet, mille jaoks ta on loodud looduse.

histidiin

Valem sisaldab ükskõik milline aminohape, nagu nägime, vähemalt kaks funktsionaalset rühma ja süsinikuskelett, ühendab neid. See on põhjus, miks vahe kõiki aminohappeid (mis, muide, on juba leidnud paar miljonit) on pikkus süsiniku sillaks kahe rühma radikaalne struktuuri, kaasfunktor seda.

Teema see artikkel - on üks aminohapetest - histidiin. Valemiga selle asendamatu happe raske. Peamiseks süsinikuahel kahe funktsionaalse rühmaga näeme ainult ühte süsinikuaatomit. Tegelikult on kõik olulised Proteinogeenseid (suudab tekitada valke) aminohapped ka ainult üks süsinikuaatom ahelas. Lisaks histidiin on keeruline konstruktsioon radikaali, mis sisaldab tsüklis. Üle näed, et on histidiin. Valem struktuurne funktsioon, mis seisneb selles, heterotsükkel (lisamist tahes muu aatomi va süsinikust), ei ole tegelikult kõige raskem aine.

Niisiis, kui me arutasime põhimõisteid, liigume reaktsioonidele, mida saab läbi elama histidiin.

keemilised omadused

Reaktsiooni mis võtab selle aminohappe, on üsna haruldane. Edasine reaktsioonides hapete ja alustega, siis siseneb Biuret reaktsioon värvilisi tooteid. Lisaks histidiin, mille struktuuri kuulub jääkide imidasooli võib reageerida sulfaniilhappe Pauli reaktsiooni.

järeldus

Ehk kõigi suuremate asjade me lahti. Loodame, et artikkel oli kasulik teile ja saatis sulle uusi teadmisi.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 et.birmiss.com. Theme powered by WordPress.