Mis on funktsioon ensüümvalgu? Ensümaatiline valkude funktsioone: näited

Töö meie keha - väga keeruline protsess, kus miljonid rakud osalevad tuhanded eri aineid. Aga on üks valdkond, mis on täielikult sõltuv spetsiifilisi valke, ilma milleta inimese või looma elu oleks täiesti võimatu. Nagu te ilmselt arvata, me räägime nüüd umbes ensüüme.

Täna me kaalume ensümaatilist funktsiooni valke. See on suur ala biokeemia.

Kuna alusel need ained on peamiselt valkude, siis nad võib pidada nende poolt. Sa peaksid teadma, et esimest korda ensüümide avastati 30s 19. sajandil, vaid teadlased võtsid üle sajandi, et jõuda rohkem või vähem ühtne määratlus neid. Mis on teostatud valgu ensüüme? Selle, samuti nende struktuuri ja reaktsioonide näidete õpid see artikkel.

Sa pead aru saama, et mitte iga valgu saab olla ensüüm, isegi teoreetiliselt. Globulaarvalkude moodustada ainult võimeline avaldama katalüütiline aktiivsus võrreldes teiste orgaanilisi ühendeid. Nagu kõik looduslikud ühendid sellesse klassi, ensüüme koosnevad aminohappejääkidest. Pange tähele, et ensümaatiline funktsioon valkude (näited, mis on tootes) võib teostada ainult üks, kelle molaarmass on väiksem kui 5000.

Mis on ensüüm, kaasaegne määratlus

Ensüümid - katalüsaatori bioloogilise päritoluga. Neil on võime reaktsiooni kiirendamiseks, kuna tihedas kontaktis reagentide vahel (substraatide). Me ei saa öelda, et ensümaatiline funktsioon valkude - protsess mõned katalüüsi biokeemilisi reaktsioone, mis on ainulaadne elusorganismi. Ainult väike osa neist saab paljundada laboris.

Tuleb märkida, et selles valdkonnas on tehtud mõningaid läbimurre viimastel aastatel. Teadlased on järk-järgult jõudnud lähedale kunstlikke ensüüme, mida saab kasutada mitte ainult majanduslikel põhjustel, vaid ka meditsiinis. See on välja töötatud ensüümide, mida saab tõhusalt hävitada isegi väikestel aladel algav vähk.

Milline osa ensüümi otseselt seotud reaktsiooni?

Pange tähele, et kontaktis substraat ei hõlma kogu keha ensüümi, kuid ainult väike osa, mida kutsutakse aktiivse kohas. See on nende peamine vara täiendavust. See kontseptsioon eeldab, et ensüüm sobib ideaalselt substraadile kujul ja nende füüsikaliste ja keemiliste omadustega. Me ei saa öelda, et funktsiooni ensüümide sel juhul on järgmine:

• Nende vesi taandub kest pinnale.
• On teatud deformatsiooni (polarisatsiooni, näiteks).
• Pärast seda nad on paigutatud erilisel moel ruumi, liikudes lähemale üksteisele.

Need tegurid viia reaktsiooni kiirenemine. Nüüd tehkem võrdlus ensüümide ja anorgaaniliste katalüsaatorid.

Nagu näete, ensümaatilise valkude funktsioone nõuab spetsiifilisus. Autor ise ka lisada, et paljud neist valkudest on ka liigispetsiifilised. Lihtsamalt öeldes, inimese ensüümid vaevalt sobivad merisiga.

Oluline teave struktuuri ensüümide

Struktuuri need ühendid eraldatakse vahetult kolmel tasandil. Primaarstruktuur saab eristab aminohappejääkidest, mis on osa ensüüme. Kuna ensümaatiline funktsioon valkude näiteid, mida oleme korduvalt viidatud käesolevas artiklis, võib läbi viia ainult teatud liiki ühendeid, neid täpselt identifitseerida selle põhjal on üsna reaalne.

Mis puutub teise taseme lisaseadme sellega määratakse abil lisatüüpide väärtpaberid, mis võivad tekkida nende vahel aminohappejääke. See side vesinik, elektrostaatiline, hüdrofoobse ja Van der Waalsi interaktsioonid. Selle tulemusena pinge, mis põhjustavad need ühendused erinevates osades ensüümi toodetud α-heeliksi ling ja β-ahelaid.

Tertsiaarstruktuur tuleneb asjaolust, et suhteliselt suur osa polüpeptiidahel lihtsalt korda. Saadud ahelad nimetatakse domeene. Lõpuks lõpliku moodustamise see struktuur toimub alles pärast stabiilse vastasmõju erinevate domeenide. Tuleb meeles pidada, et moodustamise domeenide ise läheb täiesti sõltumatult üksteisest.

Mõned domeeni omadused

Tüüpiliselt polüpeptiidahelas, millest moodustatakse need, koosneb umbes 150 aminohappejäägist. Kui domeenide suhelda omavahel, see tilgakese. Kuna funktsioon viiakse läbi ensümaatilise aktiivsed kohad neil põhinevad peaksid mõistma, kui tähtis on selles protsessis.

Domeen ise iseloomustab asjaolu, et aminohapete jääkide vahel selle struktuuris on arvukalt interaktsioone. Nende arv on palju suurem nende reaktsioone omavahel domeene. Seega õõnsuse nendevahelise suhteliselt "haavatavad" e tegevust mitmesuguseid orgaanilisi lahusteid. Maht järjekorras 20-30 kuupmeetri ongströmilisi, mis sobib mitut vee molekulid. Erinevates valdkondades sageli täiesti ainulaadne kolmemõõtmeline struktuur, mis on seotud tulemuslikkuse täiesti erinevaid funktsioone.

aktiivne saidid

Üldjuhul aktiivse alad asuvad rangelt domeenide vahel. Seega, millest igaüks mängib väga olulist rolli käigus reaktsiooni. Tänu sellele korraldus domeenide leitud märkimisväärset paindlikkust, liikuvust valdkonnas ensüümi. See on äärmiselt oluline, kuna ensümaatiline funktsioon viiakse läbi ainult need ühendid, mis võib sobivalt muuta oma ruumilise asendi.

Aastatel polüpeptiidi sideme pikkus organismis ensüümi ning kui keeruline nende ülesanded, et on olemas otsene seos. Komplikatsioon rolli nii saavutatakse moodustades aktiivse saidiga vahelises reaktsioonis katalüütilise domeeni ja moodustumise tõttu täiesti uusi domeene.

Mõnedel valkudel, ensüümid (näited - lüsosüümi ja glükogeeni) saab väga erinevad suuruse (129 ja 842 aminohappejääki, vastavalt), kuid reaktsiooni katalüüsib lõhustamisel keemiliste sidemete sama tüüpi. Erinevus seisneb selles, et mida rohkem massiivne ja suurte ensüümid on võimelised paremini kontrollida oma positsiooni ruumi, mis tagab suurema stabiilsuse ja reaktsiooni kiirus.

Peamine liigitus ensüümid

Praegu tunnustatud ja laialt levinud kogu maailmas on standard klassifikatsioon. Tema sõnul see seisab kuus tuum klassid, asjakohaste alamklassiks. Leiame vaid põhilised. Siin nad on:

1. oksidoreduktaasid. Funktsioon ensüümide antud juhul - stimulatsiooni redoksreaktsioone.

2. transferaasid. Võib teha makse substraatide vahel järgmistesse rühmadesse:

• Süsinikuaatomeid.
• Jääb aldehüüdide ja ketoonide.
• Atsüül ja Glükosüüli komponente.
• Alküül (erandina ei suuda CH3) jäägid.
• Lämmastikalused.
• Rühmad fosforit sisaldavaid.

3. hüdrolaaside. Sel juhul ensümaatiline ülesanne on lõhustada valke järgmist tüüpi ühendid:

• Estrid.
• Glükosiidid.
• Estrid ja tioestrid.
• Peptiidi tüüpi sidemetega.
• Dokumentide tüüpi CN (VA sama peptiidi).

4. Lyases. Suudavad väljalülitamine rühmade saada seejärel kaksikside. Lisaks võib teostada pöördvõrdelise käik: liitumist valitud rühmade kaksiksidet.

5. isomeraasidega. Sel juhul ensümaatilist funktsiooni Valkude komplitseerib isomeersed katalüüsi reaktsioone. See rühm hõlmab järgmisi ensüüme:

• Ratse-, epimeraas.
• Tsistransizomerazy.
• Molekulidesisestel oksidoreduktaasid.
• Molekulidesisestel transferases.
• Molekulidesisestel lüaasiga.

6. ligases (muidu tuntud süntetaas). Neid kasutatakse lõikamise ATP moodustamise ajal mõned ühendused.

See on lihtne märgata, et ensümaatiline funktsioon valkude on äärmiselt oluline, kuna need on mingil määral kontrolli peaaegu kõik reaktsioonid toimuvad iga teine keha.

Mis jääb ensüümile suhtlemist substraat?

Sageli ensüüm on valk globulaarsed päritolu, aktiivse tsentri Mille esindab selle sama aminohappejääki. Kõigil muudel juhtudel, keskossa kindlalt ühendatud sellega prosteetilise rühma või koensüüm (ATP, näiteks), suhe on palju nõrgem. Katalüsaatori nimetatakse holoensüüm ja selle jäägi eemaldamise järel moodustunud ATP apoensüümi.

Seega, vastavalt sellele funktsioonile ensüümid jagada järgmistesse rühmadesse:

• Simple hüdrolaasis lüaasiga ja isomeraas, mis tavaliselt ei sisalda koensüüm baasi.
• Ensüüm valgud (näited - mõned transaminaaside) sisaldab prosteetilise rühma (lipoehape, näiteks). See rühm hõlmab paljusid peroksidaas.
• Enizmy mille kohta on nõutav koensüüm taastamine. Nendeks kinaasid, samuti kõige oksidoreduktaasid.
• Muud katalüsaatoreid, mille koostis on veel täielikult ei mõisteta.

Kõik ained, mis on osa esimese grupi, kasutatakse laialdaselt toiduainetööstuses. Kõik muud katalüsaatorid nõuavad väga spetsiifilisi tingimusi aktiveerimist ning seetõttu toimib ainult keha või teatud laboratoorsetes katsetes. Ensümaatiline funktsioon - see on väga spetsiifiline reaktsioon, mis seisneb stimuleeriv (katalüüsi) reaktsioonid teatud liiki täpselt määratletud tingimustes inimese või looma organismi.

Mis juhtub aktiivse saidi või miks ensüümide tööd nii tõhusalt?

Me oleme korduvalt öelnud, et võti mõistmiseks ensüümkatalüüsil on luua aktiivne keskus. Just seal spetsiifilise seondumise substraadis mis sellistes tingimustes on palju aktiivsemad reageerivad. Selleks, et sa aru keerukust reaktsioonid on teostatud, annab lihtsa näite juhtuda glükoosi käärimise on vaja üks kord 12 ensüümide! Samavõrd raske suhtlemine saab võimalikuks ainult tänu sellele, et valk, mis täidab ensümaatiline funktsioon on kõrgeim spetsiifilisuse aste.

Liiki ensüümide spetsiifilisuse

On absoluutne. Sel juhul eripära on näidatud ainult üks, rangelt määratletud tüüpi ensüüm. Seega karbamaasi suhtleb ainult karbamiidi. Laktoosi piima kui see siseneb reaktsioon mistahes tingimustes. See on see, mida on teostatud valgud, ensüümid kehas.

Lisaks rühma ei ole haruldane absoluutne spetsiifilisus. Nagu võib aru saada nimest, sel juhul on "vastuvõtlikkuse" rangelt klassi orgaanilisi ühendeid (estrid, sealhulgas keeruliste alkoholide või aldehüüdide). Näiteks, pepsiin, mis on üks peamisi ensüümid mao, näitab ainult spetsiifilisus peptiidsidemete hüdrolüüsi. Alkoholdehüdrogenaas interakteerub eranditult alkoholid laktikodegidraza laustmata midagi muud kui alfa-hüdroksühapped.

See juhtub ka seda, et ensümaatilist funktsiooni iseloomulik erilise ühendite rühma, kuid ainult teatud tingimustel, ensüüme saab mõjuda üsna erinev nende peamine "purpose" aine. Sel juhul katalüsaator "kipub" teatud aine klass, kuid teatud tingimustel võib see lõhustada ja muid ühendeid (mitte tingimata ekvivalent). Kuid sel juhul, reaktsioon läheb palju aeglasemalt.

Laialt tuntud võime trüpsiini tegutseda peptiidsidemetega, kuid vähesed teavad, et see valk, mis täidab ülesannet ensüümi seedetraktis, võib ka reageerima erinevate esterühenditest.

Lõpuks on eripära optilise. Need ensüümid saavad suhelda mitmesuguseid aineid list täiesti, kuid ainult tingimusel, et nad on täpselt määratletud optilisi omadusi. Seega funktsiooniga ensüümi valkude sel juhul on väga sarnane põhimõte toiming ei ensüümid, katalüsaatorid ja anorgaanilised päritoluga.

Mis tegurid määravad tõhusust katalüüsi?

Tänapäeval arvatakse, et tegurid, mis määravad äärmiselt kõrge kasuteguriga ensüümide nüüd:

• keskendudes mõju.
• ruumiline orientatsioon mõju.
• Mitmekülgsuse aktiivset reaktsiooni keskuses.

Üldiselt mõju aine kontsentratsiooni ei erine et anorgaaniline katalüüsi reaktsioone. Sel juhul koondumise Substraat, mis on mitu korda suurem kui sarnase hinna kõik muud asjad on lahuse aktiivse keskus. Reaktsioonis keskusest selektiivselt sorteerib molekuli ained, mis peavad omavahel reageerida. See ei ole raske ära arvata, et see mõju viib kasvu keemilise reaktsiooni kiirust mitu suurusjärku.

Kui standard keemilise protsessi toimub, on äärmiselt oluline, mis on osa suheldes molekulid põrkuvad üksteisega. Lihtsamalt öeldes, aine molekuli ajal kokkupõrget tuleb rangelt orienteeritud üksteise suhtes. Tulenevalt asjaolust, et viiakse läbi sundkäitumise, siis kõigi süsteemi on paigutatud teatud liin, katalüüsi Reaktsiooni kiirendavad umbes kolm tellimuste sellise pöörde aktiivse saidiga ensüüm.

Vastavalt multifunktsionaalsus sel juhul viitab vara kõik komponendid aktiivse saidi samal ajal (või rangelt kooskõlastatud) seaduse molekul "töödeldud" aine. Milles üks (molekulist) ei ole mitte ainult sobivalt fikseeritud ruumi (vt. Eespool), kuid ka väga muudab selle omadusi. Kõik see kokku viib asjaolu, et ensüüm muutub palju lihtsam tegutseda substraadile vaja.